Главните хемиски компоненти на живите организми

Видео: На хемискиот состав на клетките

Оваа статија ќе се даде краток преглед на структурата и функциите на главните хемиски компоненти на живите организми неопходни за разбирање од главните придобивки на материјалот. Во повеќе детали во овој дел од материјалот се смета во текот на органска хемија и биохемија.

Фундаментална улога во структурата и активноста на организми се игра протеини (протеини) - азотни органски макромолекуларни супстанции, изработени од-амино киселини. Повеќето од биолошките функции на протеини се врши или со нивно директно учество. Протеини - основните и неопходна компонента на сите организми. Во природата, постојат околу 10 октомври - 10 Декември различни протеини одговорни за животите на повеќе од 2 милиони видови организми од сите степени на тежина - од вируси на луѓето.

протеини молекуларна тежина во опсег 10.000-1.000.000. И покрај разликите во структурата и функциите, елементарниот состав на протеини варира. Протеини содржи (% на сува материја): 50 ... 55% јаглерод, 21. ..23% кислород, 15 ... 17% од азот, 6 ... 7% водород, 0,3 ... 2 5% сулфур. Составот на индивидуални протеини се најде како фосфор, јод, железо, бакар, селен и некои други макро и микронутриенти во различни, често се многу мали, количини.

Структурата на протеини на живи организми и вклучува 19 амино киселини во кои амино и карбоксилни групи се прикачени за истиот јаглероден атом и пролин имино киселина. Сите овие киселини се нарекуваат proteinogenic (често пролин не е изолиран и вклучуваат дваесет proteinogenic амино група). Ние им даде на името на proteinogenic амино киселини и нивни latin-букви и еден-букви ознаки: аланин (Ala, A), аргинин (Arg, R), аспарагинската киселина (Asp, D), аспарагин (Asn, N), валин * (Val, V), хистидин (Неговата, H), глицин (Glu, G), глутаминска киселина (Glu, Е), глутамин (Gin, Q), изолеуцин * (тој, I), леуцин * (Leu, L), лизин * (Lys, K ), метионин * (Met, M) пролин (Pro, P), серин (Ser, S), тирозин (Tyr, Y), треонин * (Thr, T), триптофан * (Trp, W), фенилаланин * ( Phe, F), цистеин (Cys, C) (симболот * во наведените секвенци се т.н. есенцијални амино киселини кои што се синтетизира само за растенијата и не се синтетизираат во телото на човекот). Ако износот на овие амино киселини во исхраната не е доволен, за нормален развој и функционирање на човечкото тело е нарушен.

Амино киселини - на heterofunctional соединение. Молекулот на амино киселина содржи множество на функционални групи: амино група -NH2, карбоксил група -COOH, и радикалите -R, кои имаат различни структура:

Молекулот на амино киселина содржи неколку функционални групи

Природата различни радикали: атом на водород на циклични соединенија. Тоа радикали дефинира структурни и функционални својства на амино киселини.

Во воден раствор на pH вредности во близина на неутрален амино киселини постои како zwitterions NH3 + CHRCOO-.

Сите амино киселини, освен за наједноставните Аминооцетна киселина (глицин) мора асиметричен јаглероден атом - C * - и може да постои како две оптички изомери (енантиомери): L- и D-. Составот на сите истражуваниот протеини сега вклучува само амино киселина L-серија, во која, кога се гледа асиметрична атом од H атом, група -NH3 +, -COO" и радикалот-R наредени стрелките на часовникот. Едноставна протеини (протеини) се состои само од остатоци belkov- комплекс протеини (proteid) вклучуваат протеин (апопротеин) и не-протеин (протетски група) делови.

Секој протеин има своја, својствени аранжман амино киселинска секвенца. аминокиселински остатоци поврзани со пептид или амид (CO-NH-) врска помеѓу А-амино и A-карбоксилни групи. Според бројот на остатоци од а-амино киселина вклучени во изградба на пептид, oligopeptides разлика (три- да decapeptides) и на полипептиди. Имињата на пептиди што се добива соодветниот а-амино киселина и имиња вклучени во формирањето на пептидна врска се должи на карбоксилни групи амино киселини, беше подготвен -ил наставка. На крајот на оваа амино група со слободен водород е означена со H, и на крајот со слободен карбоксилната група - симбол OH, на пример: H-Val-Ser-OH - valilserin.

Протеин како што е биолошки значајни структура може да биде или еден полипептид или повеќе полипептиди кои го сочинуваат резултира noncovalent интеракции еден комплекс.

ексклузивна сопственост на протеини - самоорганизирање структури, на пример, способноста спонтано да произведе одредена својствени само овој протеин просторната структура. Се покажа дека сите протеини се гради врз основа на истиот принцип и има четири нивоа на организацијата: основно, средно, високо, а некои од нив - и кватернерни структура.

На секвенца на амино киселински остатоци во полипептид синџир на соединението се нарекува примарната структура на протеини (Сл. 1). Тоа е линеарен ланец на амино киселини (полипептид) наредени во секвенцата со јасно генетски детерминирани ротација и меѓусебно поврзани со пептидни врски.

Сл. 1. Основни структура на протеини

До денес, аминокиселинска секвенца во собата до неколку илјади различни протеини. Снимање на протеинската структура во форма на детален структурни формули тежок и не интуитивен. Затоа, користете стенографија - три букви или еден код. Кога се снима во аминокиселинската секвенца на полипептид или олигопептид синџири на користење на кратенка симболи претпоставува, освен ако не е посебно наведено дека на-амино групата на левата и на-карбоксилна група - на десната страна.

Средно структура се нарекува структура, која ја формира полипептид синџир. Средно структура има повеќето од протеини, сепак, не секогаш се во целиот полипептид синџир. Поради водородни врски помеѓу пептид групи и - амино киселински остатоци се здобијат со спирална форма полипептидни синџири (A - структура). Водородни врски може да се обезбеди соединение и во непосредна близина (издолжена) полипептид синџири за да се формира и други видови на средно структура - структура (структура на свитканите лист, свитканите слој).

Информации за промена на амино киселински остатоци во синџирот на полипептид (примарна структура) и присуство на протеински молекул spiralized, подредени и растроено фрагменти од него (секундарна структура) не даде комплетна слика на која било од обем, ниту форма, ниту пак дури и на релативната положба на делови на полипептид синџир во однос на едни со други. Овие карактеристики на протеини структура се утврди кога ќе студираат својата терциерна структура, која се однесува на општата локација во просторот на молекулите на една или повеќе полипептидни синџири поврзани со noncovalent обврзници.

Меѓу обврзници, кои се одржи на високото структура, треба да се забележи:
а) дисулфиден мост (-S-S-) помеѓу два цистеин остатоци;
б) естер на мостот (помеѓу карбоксил и хидроксил групи);
c) сол мост (помеѓу карбоксилната група и амино група);
g) водород врски помеѓу групи -CO- и -NH.

Високото структура објаснува специфичноста на молекулот на протеини, неговата биолошка активност.

На поголемиот дел од просторната организација на протеини високото структура завршува, но за некои од протеини со молекуларна тежина поголема од 50 100 000 ... изградени од неколку полипептидни синџири е карактеристична кватернарен структура. Суштината на оваа структура е да се комбинираат неколку полипептидни ланци со својата примарна, секундарна и терциерна структура во еден комплекс

Уништувањето на врски кои се стабилизира кватернарен, терцијарни и средно структура, што доведува до дезориентација и конфигурација на молекулот на протеини, агрегација, модификација на физички својства (растворливост, вискозитет) и хемиска активност, намалување или целосно губење на биолошката функција се нарекува протеини денатурација. Примарната структура, а со тоа и на хемискиот состав на протеини не се менува.

SV Макаров, ТЕ Никифоров, NA Козлов

Сподели на социјални мрежи:

Слични