GuruHealthInfo.com

Имуноглобулин структура g. домени IgG

Како што е познато (Ву, Кабат, 1970), примарната структура остатоци од променлив регион на

Тоа може да се подели во хиперваријабилниот што предизвика големи разлики помеѓу синџири и nsgipervariabelnye или скелет, остатоците. Хиперваријабилен остатоци достапни во различни растворувачи и променлива домени се е повлечен во различни начини.

На пример, првиот хиперваријабилниот регион со лесен ланец (L1) y Rei протеин е издолжена синџир, со оглед на тоа Нов Мег протеини и што е завиткан во спирала. Во овој момент во протеинот од МКЦК 603 има влошка од шест амино киселински остатоци, а оваа област е издолжена не-спирален јамка. Спротивно ztomu, иако со мали варијации, на локацијата на рамката, nevariruyuschih остатоци во различни домени се многу слични.

Оваа сличност во високото структурата на варијабилните домени Тоа укажува на тоа дека остатоците nevariruyuschie создаде цврста рамка, која ќе биде ставена како хиперваријабилниот јамка.
четири домен (Два променлива и две постојани) формираат-Fab фрагмент. Тоа е забележано следниве модели.

1. И постојано домени комуницирате повнимателно, што резултира со поголема компактност на целиот регион постојано во споредба со променлива. Тоа е затоа што постојано домени комуницирате со четири слоеви, формирање на голема површина за контакт, додека променливите домени комуницирате три сегмент влакна.

2. основните интеракција помеѓу домени се латерални, m. F., и променлива и постојана домени комуницираат едни со други, додека на надолжната интеракција (помеѓу променлива и постојан) се помалку изразени.

3. И на синџирот на домен висока, односно. E. VH и CH се во поблизок контакт од две светлина домен ланец што ја предизвикува благо свиткување `вкупното-Fab фрагмент. На истиот свиткување својствени лесен ланец димер. На вториот е конструирана од два идентични во нивната примарна-структура на лесни ланци - мономери. И покрај тоа, аголот помеѓу домени на еден мономер е 70 °, а од друга - 110 °, а тоа предизвикува виткање на целата молекула.

имуноглобулин G


Структурата на Fc-фрагмент се карактеризира со отсуство на такви свиткување. И EOS домен е тесно во непосредна близина на едни со други, како и Cl- CH1 домени се во-Fab фрагмент, со оглед на тоа домени CH2 не контактирајте со едни со други, освен за ковалентна врска во регионот на шарка. Можеби, овој аранжман CH2 домен е потребно за нивната интеракција со првата компонента на комплементот. Треба да се напомене дека резултатите од Х-зраци анализа на имуноглобулини се целосно во согласност со оние добиени со други методи претходно.

Така, на пример, оптички методи - оптички ротационо дисперзија (. Троица et al, 1971) и инфрацрвена спектроскопија на размена на водород-деутериум (Abaturov, Е, 1969 година.) - тоа беше утврдено дека главниот елемент на средно структура на пептидот синџири на имуноглобулини е бета-преклопен.

Покрај тоа, постојат докази покажува во корист на доменот на хипотезата (Еделман, 1973). Според оваа хипотеза, секое хомологни дел од синџирот на имуноглобулини полипептидот околу 110 амино киселински остатоци во должина со еден внатрешен дисулфидна врска засирува во посебен, релативно независни globule - домен. На пример, лесни ланци се состои од два домени, тешки гама синџир - од четири.

Видео: 15 Иг антитела и имуноглобулин Функција

Помеѓу глобули се отворени делови на полипептид на синџирот на, особено чувствителни на протеолитички ензими. (Еден од најважните докази за структурата на доменот на пептид синџири на имуноглобулини само стана можно да се користи protsaz за поделба на лесни ланци во половина, што не се промени значително својата високото структура во споредба со онаа на мајчин синџир. Вториот е докажано од страна на оптички методи и истражување антигенски својства на половина.

До средината на 60-тите години ние сме биле доби многу поволни податоци, главно врз основа на проучување на рекомбинација на тешки и лесни ланци и афинитет означување, што амино киселинските резидуи, и двата лесен и тежок ланец се вклучени во формирањето на активната центар. На модели врз основа на овие студии rentgenostrukturpyh активни Fab-фрагменти навистина очигледно дека два синџири формирање на активни сајт празнина.

Видео: миелом болест Rustitskogo Calera

Класични студии Kabat (Kabat, 1976) Karush (Karush, 1962) и Села (Села, 1970) на големината на активната страницата се, исто така, во добра согласност со студиите на X-зраците врз прашок фрагменти со две антиген-врзувачки протеини миелом активност.

Сподели на социјални мрежи:

Слични
Образование имуноглобулин тежок ланец. Константен регион со тежок синџир на антителотоОбразование имуноглобулин тежок ланец. Константен регион со тежок синџир на антителото
Структура IgE. На функциите на имуноглобулин ЕСтруктура IgE. На функциите на имуноглобулин Е
Нуклеарна рецептори за стероидни хормони: естроген, прогестерон, андрогенНуклеарна рецептори за стероидни хормони: естроген, прогестерон, андроген
Гонадотропин рецептори. Структура и функцијаГонадотропин рецептори. Структура и функција
На варијабилни региони на светлината антитело синџири. Гени променлив регионНа варијабилни региони на светлината антитело синџири. Гени променлив регион
Електронска парамагнетски резонанца на имуноглобулини. Структура на IgG (имуноглобулин g)Електронска парамагнетски резонанца на имуноглобулини. Структура на IgG (имуноглобулин g)
Рецептори со тирозин киназа активноста. Рецепторите за инсулин и фактори за растРецептори со тирозин киназа активноста. Рецепторите за инсулин и фактори за раст
Имуноглобулин лесни ланци. организација на имуноглобулиниИмуноглобулин лесни ланци. организација на имуноглобулини
Локализација на гени лесни ланци антитело. Причините за променливоста на лесни ланци наЛокализација на гени лесни ланци антитело. Причините за променливоста на лесни ланци на
Главните хемиски компоненти на живите организмиГлавните хемиски компоненти на живите организми
» » » Имуноглобулин структура g. домени IgG