Флексибилност имуноглобулин G и e. На флексибилност на типови на имуноглобулини

нашите од (Kaivarainen 1975) беше решен навреме корелација на спин етикети поврзани со фрагменти од IgG и IgE миелом (Ју) е активниот центар на човечкото (tr), и корелација време се фрагментира, како дел од недопрената молекула (TM). е пронајден TR вредност за IgG и IgE да биде соодветно 9 и 8,5 nssk и ТМ 35 и 60 nsec.

Вредноста на ТМ, добиени за IgG (35 nsec) е во добра согласност со вредност за tm зајакот IgG (32 nsec) дефиниран со строго врзани етикета. Паралелно идентификувани tm.

за овие протеини начинот на флуоресценција поларизација, и времето на корелација добиени од страна на двете методи се слични. Очигледно е дека во однос на движењето на ИгЕ фрагменти помалку слободно да се движат од ИгГ фрагменти поради дополнителни интеракции помеѓу подединици IgE во однос на IgG или поради посебната природа на S-S обврзници е-синџири.

според Хубер (Хубер, 1976), во чии се извршени лабораториски студии Х-зраците молекули миелом имуноглобулин G (. Колман ЕА, 1975), постојат три видови на флексибилност на молекулата тип IgG.Pervy - е способноста на подединици дискутирано погоре, како папаин Fab-фрагменти, ротирање во однос на друг, во зависност од зглобен регион на тешкиот синџир помеѓу подединици и дисулфидна врска помеѓу тешки ланци.

Во вториот тип на флексибилност е решена области синџирот на помеѓу променлива и постојана домени од Fab-фрагменти, кои им овозможи на овие домени се движи во однос на друг. Третиот тип на флексибилност е зависна од делот со тежок ланец, кој се наоѓа поблиску до COOH-завршетокот од тешкиот ланец по дисулфидна врска помеѓу тешки ланци.

според Хубер, Овој вид на флексибилност може да се објасни со мобилноста на Fc-фрагмент во однос на двете на FAB-фрагменти, што доведе до слаба и uninterpretable електрони густина во oblastiFc-fragmentapri анализа rentgenokristallograficheskom миелом на непроменети IgG.

Така, постојат голем број на релевантни докази постоењето на независна релативното движење на индивидуални подединици на имуноглобулини. Може да се претпостави дека ваквата флексибилност имуноглобулин молекули важни за оптимален одговор на антитела кои имаат иста просторната структура со антиген, на просторната структура која е многу разновидна.

Флексибилност, особено, е многу важно за одговор на антителата двете активни центри со еден од молекулот на антиген. Во овој случај, како што е добиена на податоци во лабораториски Karush (Karush, 1970), реакција на антиген - антитело е повеќе ефективни отколку кога антитело реагира со мала хаптен едновалентен истиот специфичност.

Можноста за слободни ротација активните Fab-фрагменти во однос на друг силно влијае на природата на одговор на антитела на антигенот. Т.н. нецелосни антитела против зајакот еритроцити во состојба да предизвика реакција на аглутинација. Меѓутоа, само по кршење на дисулфид мост помеѓу тежок ланец од истиот антитела agglutinate еритроцитите (Римјаните д. A., 1977).

За да се објасни овој резултат може да биде фактот дека кога намалување на дисулфид обврзници антитела молекула стекнува способност да реагира директно со две црвени крвни клетки поради отстранување на некои ограничувања наметнати од страна на оваа врска, и на тој начин појава на релативна слобода на движење Fab-фрагменти.

Слично на тоа, флексибилноста на молекулата антитело Тоа зависи веројатно и на способноста да се формираат посебни талог. Антителата имунизација на свињи во текот на DNP-група за да ја изгуби својата способност за да се наталожи со DNP-протеин. Кога ќе студираат на методот на флуоресценција поларизација беше откриено дека т.н. почетокот на антитела во состојба на врнежите, имаат повеќе флексибилна структура отколку подоцна антитела на истиот специфичност но не може да се формира талог.