Промена на антитела по пат на реакција со антигенот. дополнување центри

Слични резултати се добиени со користење на истите метод antipolisaharidnymi антитела. Како антигени се користи олигосахариди на зголемување на должина, вклучувајќи тетра-, hexa- и octasaccharides и 16-член олигомер. Како и во над експерименти, по интеракција со антигенот се забележани промени во спектарот, иако употребата на изолирани или Fab-F (ab) 2 фрагменти, овие промени се помалку изразени.

Овие експерименти, исто така, укажуваат на постоењето на интеракција помеѓу Fab- и Fc-делови од IgG молекули и на соодветните промени во Fc-антигенот кој што врзува дел на по тоа што е доволно голема за да се пополни празнина на активната центар. Со додавање на мала големина хаптен конформациона промени може да се најде.

Големиот интерес во врска со оваа прашање присуство на антитела конформациона промени предизвикуваат работата што укажуваат на можноста за соработка промени Алостерична помеѓу подединици на молекули на антитела по антиген обврзувачка.

Една серија на експерименти, направени во лабораторија Koshlenda (Brown, Koshland, 1975), врз основа на проучување на Fc-фрагмент способност да се одреди комплементот со врзување на антителото на антигенот. Во овие експерименти, употреба на ИгМ антитела против бета-lactosides. Сам по себе, овој хаптен не води надополнување местење активност. Само по приклучување на неспецифични протеински носач (RNase еден хаптен на мол) тој има стекнато способност да поттикнат оваа активност.

Бидејќи ова беше антиген едновалентен, тој не може да се утврди агрегација или крос-поврзување на молекули на IgM-антителата кои се знае дека може да предизвика активирање на системот на комплемент. Друго објаснување, имено, дека на работењето на одредени делови на Fc-фрагменти зависи од структурната промена поради обврзувачки во активниот центар на антиген, е поверојатно.
Ова објаснување се претпоставува дека Алостерична својства на имуноглобулини.

Во студијата на komplementaktiviruyuschey способност класа ИгГ антитела се покажа дека тоа не може да биде предизвикана од страна на конформациона промени Fab- и Fc-субединици, кои се врз основа на податоците CPP придружува едновалентен антиген обврзувачка. Сепак реакција антитело со двовалентна антиген (лизозимот димер јамка пептид) способност прикачени антитело за активирање на комплементот.

Во овој случај, посебно се одржа експерименти на аналитички ultracentrifuge покажа дека ваквите имун одговор, како и во експериментите со едновалентен антиген, не е придружено со формирање на агрегати. Авторите веруваат дека бивалентна антиген потребни за да создаде одредено аголна односи меѓу Fab- и Fc-фрагменти, во која можна изложеност на комплементот-секции.

Други експерименти испитани способноста на зајак антитела Класа ИгГ да се поврзе на комплементот, по реакцијата со антигени, во зависност од големината на антигени. Антителата подготвени во зајаци со имунизација со пневмококна полисахариди. Антигени беа поставени олигосахариди изолирани од изворот на полисахариди со својата посебна обработка. Во овој систем, дополнуваат местење активност на имуни комплекси манифестира само кога износот на шеќер олигомер се зголеми на 21 или повеќе шеќер остатоци.

анализа седиментација Се покажа дека на агрегатите формирана антиген - антитело во овој случај содржи четири или повеќе молекули на антитела (Jaton, Е, 1976 година.). Во такви единици аглите меѓу спектар на Fab-subedinitsamiIgG од 90 ° до 180 °, додека во комплекси се неактивни во однос на комплементот на аголот помеѓу Fab-фрагменти е помалку од 60 °.

Со кружна поларизација паралелно флуоресценција корелација била пронајдена помеѓу големината на хаптен на олигосахариди и големината на конформациона промени во Fc.

Така, можеме да заклучиме дека активација на комплемент-одредување на IgG сајтови Тоа се случува со комбинација на антиген-индуцирана конформациона промени субединица IgG и зголемување на аголот помеѓу Fab-фрагменти од повеќе од 90 °. Можно е дека во втората состојба IgM веќе постои, за да се врзува за антиген, според тоа, на агрегација на овие молекули не е потребно.