Konformennaya модел на имуни комплекси. Интеракцијата на антитела со антигени

Обликот на EPR SPECTRA IgG и нивните подгрупи, спин-етикетирани RLF веројатно на хистидин остатоци, можат да бидат предизвикани од страна на следниве две причини, како и комбинација од нив.
1. спектри се резултат на суперпозиција на две спектарот, кои кореспондираат со две различни сврзувачки места со различни етикети микросредина.
2. EPR спектар на секоја ознака утврдени од страна на способноста да се биде во две различни микросредина. Ова објаснување вклучува способноста на Fab-фрагменти и димери на лесни ланци кватернерни промена во структурата на брауново движење на домени. Така A-EPR компоненти спектар одговараат на повеќе компактен conformer A (имобилизирани етикета), и Б-компоненти во согласност со помалку компактен conformer B (ознаки послободни ротација).

Првиот објаснување не е задоволителен, со оглед на интеракција на спин-етикета антитело на антиген не е само зголемување на имобилизација ознаки во А состојба, но, исто така, се зголеми износот на етикетата во оваа состојба.

Горенаведените експериментални факти и толкува преку "конформациона модел". Доволно е да се претпостави дека интеракцијата на активно место со еден антигенски детерминанта на резултат на преориентации и стабилизација на V-домени рамнотежа промена се случува помеѓу А- и B-conformers Fab-фрагменти во насока A conformers и зголемување на својата компактност.

Наведување на точниот конформациона модел е исчезнувањето А компонента на спектарот ESR спин-етикетирани L-синџири во нивната поделба на половина, r. е. со губење на нивната способност да се биде во форма на А-conformer.

Ние претходно сугерираше хипотеза, дека стабилизацијата и домен пренасочување под влијание на антигенски детерминанти да предизвикаат промена во природата на релативното движење на сите други членови на доменот на молекулата IgG (Kaivarainen et al., 1973). Ова треба да доведе до промени во структура, не само Fab- и Fc подгрупите, но исто така и до промена во интеракцијата помеѓу подединици. Оваа хипотеза е сега се потврдени од страна на студии цитирана погоре, со користење на методот на мал агол на Х-зраци расејување и флуоросцентен метод кружна поларизација.

Исправноста на нашите толкување процесите кои се случуваат IgG молекула со формирање на имуни комплекси со антиген, се потврдува и со работата на кинетиката на оваа реакција. Ние истрага на интензитетот и поларизација на флуоресценција во реакцијата помеѓу хаптен флуоресцеин (F) и хомологни антитела (AT) (Levison д. A., 1975) во статички на владата и начинот запре протокот. Се утврди дека процесот е во две фази.

формирање средно комплекс во ... Т назначен од страна на вториот константна стапка ред, тоа е брзо и е завршен во 0,3 секунди по мешање на реагенси. Процесот на ... Т-> AT-G има постојана прв ред стапка и целосно завршен само по 60 мин. Втората фаза за да се објасни бавно структурна промена во молекулата на антитела, кои можат да бидат придружени со десорпција на вода. Интересно одмазди на неутрално јони се зголеми стапката на здружението постојано во согласност со голем број Hoffmeister.

Работата на студијата на кинетиката на интеракција IgA миелом манометар (MOPC 460) со DNP-Lys (Lancet, Pecht, 1976) интерпретација на резултатите е речиси идентична со кои претходно од страна на нас за ИгГ. Авторите заклучуваат дека молекулата (MOPC 460) постои како две conformers во слободните и е врзана со хаптен состојба.

Хаптен обврзувачки промени постојана рамнотежа помеѓу conformers. Во горенаведените работа два реакција фаза е откриен - брзо и бавно, се во согласност со нашиот модел значи пренасочување и стабилизирање на променливите домени (прва фаза) и процесот на релаксација, што доведува до рамнотежа промена меѓу А и Б conformers Fab-фрагменти во страна на компактниот А -konformera (втор).